ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que catabolizan (aceleran) reacciones pero sin modificarla, convierten sustratos en productos, pero son muy especificas con estos sustratos, cada enzima tiene su propio sustrato o su grupo reducido de sustratos y solo necesitan de tres puntos de contacto para saber si es el sustrato con el que interaccionan.
Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción, ellas mimsmas se regulan por que poseen una estructura compleja y relativamente grande.
Esta reacción catabólica se lleva a cabo en una región especifica de la enzima denominada centro activo, al centro activo llega el sustrato y por medio de fuerzas débiles como fuerzas de Vander Wals, interacciones hidrofóbicas y electrostáticas se une a la enzima; estas fuerzas tienen que ser débiles para que así el producto una vez terminado se pueda soltar facilmente de la enzima.

Hay dos modelos donde se explica la unión del sustrato a la enzima.

Modelo de llave y cerradura: aquí se considera que el sitio activo de la enzima ya esta preformado y fijo, de manera que el sustrato es complementario y tiene la forma predeterminada de este sitio activo, como una llave tiene la forma predeterminada de la cerradura.

Modelo de adaptacion inducida: aquí el sitio activo de la enzima se forma apartir de cambios conformacionales que se producen cuando se unen la enzima y el sustrato el cual le da la forma al sitio activo.

En la figura de arriba podemos ver el modelo de Llave y Cerradura, mientras que en la figura de abajo podemos ver como la enzima toma la forma del sustrato este es el modelo de Adaptación Inducida.

Las enzimas se clasifican según la función que realizan:

1- OXIDO REDCTASAS: Catalizan reacciones de oxidacion y reducción.

2- TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo químico de un sustrato a otro.

3- HIDROLASAS: Rompen enlaces por medio de agua.

4- LIASAS: Rompen enlaces sin utilizar agua.

5- ISOMERASAS: Catalizan la interconversion de isómeros.

6- LIGASAS: Catalizan la union de dos sustratos.

CINÉTICA ENZIMÁTICA:

Es el estudio cuantitativo de la catalisis de las enzimas, ademas miden las velocidades de las reacciones y la afinidad de las enzimas por los sustratos y los inhibidores y proporcionana información sobre los mecanismos de las reacciones.

Modelo cinético de Michaelis Menten: Cuando se une el sustrato al sitio activo de la enzima se forma el complejo de enzima sustrato, durante el estado de transición el sustrato se convierte en producto y tras un lapso breve el producto se disocia de la enzima y así la deja libre para una nueva reacción.

En la figura vemos como en presencia de enzima que es la línea negra  la energía de activación disminuye, también vemos que en presencia de enzima la gráfica no sube tanto como lo hace sin presencia de enzima la línea roja,  lo que nos indica que el tiempo también disminuye considerablemete para llegar al producto. Lo único que no varía es la energía libre estándar que es igual para la reacción tanto sin enzima como en presencia de esta.

Son catalizadores que disminuyen la energía de activación, en otras palabras proporcionan una vía alternativa que requiere de menor energía; la energía de activación es la energía que se requiere para convertir una mol de sustrato del estado basal (estado, inicial en la figura), al estado transicional (el estado más alto en la figura).

Un catalizador altera la energía libre de activación disminuyendola y no altera la energía estandar de la reacción.
La actividad catalítica de una enzima depende de los aminoacidos del citio activo y el sustrato, en algunas enzimas la actividad catalítica también depende de un cofactor que puede ser un ión metálico Mg, Zn, Co, o de una coenzima que es un amolécula organica sintetizada a partir de las vitaminas, de esta manera la apoenzima (enzima dormida), se convierte en oloenzima (enzima activa).

COENZIMAS:

Algunas enzimas necesitan de coenzimas para realizar su función catalítica, las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que se unen a la enzima en un sitio diferente al sitio activo para que esta ultima pueda realizar su función, las mayoría de coenzimas son derivados de las vitaminas.

Aquí podemos ver como la figura de color rojo actúa como una coenzima uniendose a un sitio diferente del sitio activo para hacer que la enzima realize su función.

En la siguiente página podemos ver en que procesos industriales aplican las enzimas como son en los de dulces, lacteos, panaderia entre, otros.

En el siguiente enlace vemos un artículo escrito por DOUTHAT, Walter. DE ARTEAGA, Javier. GARZON MACEDA, Federico. MASSARI, Pablo. de la revista MEDICINA (Buenos Aires) 55: 97-105 del 2005, donde nos hablan sobre las alteraciones en el metabolismo de diferentes enzimas en pacientes diabeticos.

BIBLIOGRAFIA.

HARPER BIOQUÍMICA ILUSTRADA 

MURRAY, Robert K. BENDER, David A. BOTHAM, Kathleen M. KENNELLY, Peter J. RODWELL, Victor W. WEIL, P. Anthony.

Editorial: Mc Graw Hill - 28 edición 2009, Páginas 75-83.

Imagen 1 y 2: JAQUE, Jonathan, ENZIMAS, creado el 12/10/2009.

http://profejonathan.blogspot.com/ (citado el 01/10/2010)

Imagen 2: Anónimo, Catalisis, modificado el 01/10/2010.

http://blog.espol.edu.ec/andreromero/ (citado el 01/10/2010)

Imagen 3: Anónimo, Biologia 08 CBC Ciclo básico común. creado el 26/12/2004

http://c.1asphost.com/biologico/clase07.html (citado el 01/10/2010).